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dc.contributornullspa
dc.contributor.authorFiorentino Gómez, Susana; Grupo de Inmunobiología y Biología Celular Facultad de Ciencias Pontificia Universidad Javeriana, Bogotá
dc.contributor.authorBarreto, A.; Grupo de Inmunobiología y Biología Celular Facultad de Ciencias Pontificia Universidad Javeriana, Bogotá
dc.contributor.authorAsea, A.; Proteomics Laboratory. System Health Science Center College of Medicine. Scott & White Memorial Hospital and Clinic and The Texas A&M University, USA
dc.date.accessioned2018-02-24T15:58:21Z
dc.date.accessioned2020-04-15T18:09:20Z
dc.date.accessioned2023-05-11T17:34:45Z
dc.date.available2018-02-24T15:58:21Z
dc.date.available2020-04-15T18:09:20Z
dc.date.available2023-05-11T17:34:45Z
dc.date.created2007-07-10
dc.identifierhttp://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/4863
dc.identifier.issn2027-1352
dc.identifier.issn0122-7483
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12032/110344
dc.description.abstractLas proteínas de choque térmico (HSPs), particularmente la proteína inducible Hsp72, tienen un papel importante en el favorecimiento de una respuesta antitumoral, transportando péptidos inmunogénicos o actuando como inmunoestimulantes, induciendo la activación y maduración de células dendríticas (DC). La función básica de estas proteínas, como chaperonas moleculares dependientes de ATP, incrementa la sobrevivencia celular bajo cualquier tipo de estrés. La función chaperona es natural para la estructura de las proteínas de la familia Hsp70, las cuales tienen un dominio C-terminal que une proteínas no-plegadas y péptidos y adicionalmente tiene un N-terminal con atividad ATPasa que controla la apertura y cierre del surco de unión al péptido. Su papel inmunoestimulante podría antagonizar con su actividad protectora contra la muerte celular inducida por estrés o agentes citotóxicos. La Hsp70 inducible está implicada en llevar a cabo estas dos funciones, los cuales son el propósito de esta revisión. Además, es posible que otros miembros de la familia Hsp70 estén implicados, pero en diferentes formas: induciendo respuesta inmuneo como promotores del crecimiento tumoral inhibiendo la apoptosis. La comprensión de los mecanismosque regulan las dos actividades, es crucial en el desarrollo de una terapia efectiva antitumoral a través de la búsqueda de sustancias que, preservando su potencial inmunogénico, no incrementen la resistencia del tumor a la terapia antitumoral clásica.spa
dc.formatPDFspa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.language.isoeng
dc.publisherPontificia Universidad Javerianaeng
dc.relation.urihttp://revistas.javeriana.edu.co/index.php/scientarium/article/view/4863/3743
dc.subjectnullspa
dc.subjectproteínas de choque térmico; cáncer, a poptosis; respuesta inmune antitumoralspa
dc.subjectnullspa
dc.titlePROTEÍNAS DE CHOQUE TÉRMICO, MUERTE CELULAR Y RESPUESTA ANTITUMORALspa


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